Le Proteine


PROTEINE

 

STRUTTURA PRIMARIA

E’ costituita dalla sequenza di amminoacidi legati tra loro da legami peptidici covalenti e, se presenti, da legami disolfuro.

STRUTTURA SECONDARIA

E’ data dalle possibili rotazioni attorno ai legami C-N e C-C nella molecola; es: alfa elica, presente, tra le altre, nella mioglobina e nell’emoglobina, nonché nelle proteine fibrose.

 

STRUTTURA TERZIARIA

Consiste nel ripiegamento della catena (folding) a dare strutture più complesse.

 

STRUTTURA QUATERNARIA

Data dalle interazioni tra diverse catene polipeptidiche, che formano complessi tridimensionali.

 

 

LEGAME PEPTIDICO

E’ un legame covalente, alla base della formazione di proteine. Nasce quando la parte basica di un amminoacido (-NH2) reagisce con la parte acida di un altro (COO-), per condensazione. Il legame C-N che si forma ha caratteristiche intermedie tra singolo e doppio legame. Pertanto non permette una rotazione, e gli atomi legati al C e N sono orientati con isometria trans; C e N formano un angolo di legame di 120°, e sono ibridizzati sp2.

 

 

IL COLLAGENE

E’ una proteina fibrosa, con funzione strutturale e di sostegno, che ritroviamo nel tessuto connettivo, nella cartilagine, nelle ossa e nella cornea dell’occhio. E’ la proteina presente in maggior percentuale nel nostro corpo (30%), ma essendo costituita da amminoacidi a basso valore biologico non viede adoperata per fini energetici.

La sua struttura secondaria vede un elica sinistrorsa che possiede tre residui amminoacidici per giro (tra cui glicina). Le sue strutture terziaria e quaternaria invece vedono tre eliche, dette alfa, con orientamento sinistrorso, legate a formare una superelica destrorsa.

La grande resistenza alla tensione è data proprio da questo avvolgimento delle 3 eliche, e da legami crociati che si formano tra diverse molecole di collagene. Le fibre di collagene sono costituite da molecole di collagene disposte in maniera spaiata, e collegate da un numero variabile di ponti crociati.

 

 

EMOGLOBINA E MIOGLOBINA

Sia l’emoglobina che la mioglobina sono proteine globulari con la funzione di trasportare l’ossigeno. Tuttavia possiedono evidenti differenze, che si traducono in funzionalità differenti.

 

La capacità di queste due proteine di trasportare ossigeno è dalla dalla presenza di gruppi prostetici detti eme (4 nell’emoglobina). Questi sono formati da una complessa struttura ad anelli detta protoforfirina, nel mezzo della quale troviamo 4 atomi di N, che costituiscono il gruppo porfirinico, legato planarmente ad una molecola di Fe ferroso (+2). Questo legame impedisce l’ossidazione irreversibile del ferro ferroso in ferro ferrico, il quale lega sì l’ossigeno, ma ne causa l’ossidazione dando vita a composti radicalici nocivi per l’organismo. Il ferro forma quindi 4 legami con l’N; le altre 2 valenze sono 1 occupata da un legame con l’istidina, mentre l’altra è il sito di legame per l’ossigeno; queste ultime 2 valenze formano legami perpendicolari ai 4 precedenti.

 

La mioglobina è collocata in cellule specializzate, come le fibre muscolari, ossia in cellule dove è necessario un ingente apporto di ossigeno. L’emoglobina invece la troviamo nei globuli rossi, il cui compito è quello di trasportare ossigeno ai vari tessuti.

 

La differenza sostanziale sta nel fatto che l’emoglobina è una proteina allosterica, mentre la mioglobina no. Inoltre quest’ultima ha un affinità circa 6 volte maggiore per l’ossigeno, quindi così come questa riuscirà facilmente a legarsi all’ossigeno, difficilmente, se non con meccanismi appositi, riuscirà a cederlo.

 

La proprietà allosterica dell’emoglobina permette a questa globina di avere affinità variabile per l’ossigeno, ed in particolare di esistere in due forme, una a bassa intensità, detta T (stato teso) ed R (stato rilasciato). Quando l’emoglobina lega la prima molecola di ossigeno, questa va incontro ad un cambio conformazionale, “aprendosi” ed ottenendo una maggiore affinità per l’ossigeno (effetto cooperativo positivo).

 

Fattori che modulano affinità:
pH acido= minor affinità =rilascio O2

T alta= minor affinità = rilascio O2

2,3 difosfoglicerato = condizioni di poco ossigeno = meno affinità = rilascio O2.